TY  - THES
T1  - Struktur- und Funktionsanalyse der Galaktitol-Dehydrogenase aus Rhodobacter sphaeroides und der Thiol-Disulfid-Oxidoreduktase SoxS aus Paracoccus pantotrophus
A1  - Carius,Yvonne
Y1  - 2009/08/12
N2  - Ziel der Arbeit war die Struktur-Funktionsanalyse zweier bakterieller Redox-Enzyme.
Die Galaktitol-Dehydrogenase (GatDH) aus Rhodobacter sphaeroides ist in der Lage, enantioselektiv sowohl ein breites Spektrum an Polyolen zu oxidieren als auch umgekehrt Ketone zu reduzieren. Die Struktur von GatDH konnte, in Komplex mit dem Kofaktor, geklärt werden. Um bessere Einsicht in die Substratbindung zu bekommen, wurden weitere Strukturen mit im aktiven Zentrum gebundenen Substraten gelöst. Der vorgeschlagene Reaktionsweg der GatDH entspricht der für die meisten SDR-Enzyme postulierten Katalyse. GatDH bildet im Kristall und in Lösung stabile Tetramere, was durch Lichtstreuungs-Experimente verifiziert werden konnte.
Die periplasmatische Thiol-Disulfid-Oxidoreduktase SoxS ist für den Schwefel-oxidierenden (Sox) Phänotyp des chemotrophen Bakteriums Paracoccus pantotrophus wichtig. Die Struktur von SoxS konnte in der oxidierten als auch in der reduzierten Form aufgeklärt werden. SoxS zeigt eine hohe strukturelle Homologie zu typischen cytoplasmatischen bakteriellen Thioredoxinen. Dagegen besitzt SoxS im aktiven Zentrum ein Sequenzmotiv, welches nicht in anderen Thioredoxinen vorkommt, aber eng verwandt mit den Sequenzen einiger Glutaredoxinen und DsbC-/DsbG-Mitgliedern ist. SoxS kombiniert in Struktur, Substratspezifität und Reaktionsweise Eigenschaften von Thioredoxinen, Glutaredoxinen und von Mitgliedern der Thiol-Disulfid-Oxidoreduktasen der Dsb-Familie. 

KW  - Röntgenstrukturanalyse
KW  - Oxidoreductasen
KW  - Schwefeloxidierende Bakterien 
CY  - Saarbrücken
PB  - Universitäts- und Landesbibliothek
AD  - Postfach 151141, 66041 Saarbrücken
UR  - http://scidok.sulb.uni-saarland.de/volltexte/2009/2345
ER  -