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Dissertation zugänglich unter
URN: urn:nbn:de:bsz:291-scidok-23455
URL: http://scidok.sulb.uni-saarland.de/volltexte/2009/2345/


Struktur- und Funktionsanalyse der Galaktitol-Dehydrogenase aus Rhodobacter sphaeroides und der Thiol-Disulfid-Oxidoreduktase SoxS aus Paracoccus pantotrophus

Structural and functional analysis of galactitol-dehydrogenase from Rhodobacter sphaeroides and the thiol disulfide oxidoreductase SoxS from Paracoccus pantotrophus

Carius, Yvonne

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SWD-Schlagwörter: Röntgenstrukturanalyse , Oxidoreductasen , Schwefeloxidierende Bakterien
Freie Schlagwörter (Deutsch): Galaktitol-Dehydrogenase , Schwefel-Oxidation , Thiol-Disulid-Oxidoreduktase
Freie Schlagwörter (Englisch): galactitol dehydrogenase , sulfur oxidation , thiol disulfide oxidoreductase
Institut: Fachrichtung 2.5 - Biophysik
Fakultät: Fakultät 8 - Naturwissenschaftlich-Technische Fakultät III
DDC-Sachgruppe: Biowissenschaften, Biologie
Dokumentart: Dissertation
Hauptberichter: Scheidig, Axel J. (Prof. Dr.)
Sprache: Deutsch
Tag der mündlichen Prüfung: 15.05.2009
Erstellungsjahr: 2009
Publikationsdatum: 12.08.2009
Kurzfassung auf Deutsch: Ziel der Arbeit war die Struktur-Funktionsanalyse zweier bakterieller Redox-Enzyme.
Die Galaktitol-Dehydrogenase (GatDH) aus Rhodobacter sphaeroides ist in der Lage, enantioselektiv sowohl ein breites Spektrum an Polyolen zu oxidieren als auch umgekehrt Ketone zu reduzieren. Die Struktur von GatDH konnte, in Komplex mit dem Kofaktor, geklärt werden. Um bessere Einsicht in die Substratbindung zu bekommen, wurden weitere Strukturen mit im aktiven Zentrum gebundenen Substraten gelöst. Der vorgeschlagene Reaktionsweg der GatDH entspricht der für die meisten SDR-Enzyme postulierten Katalyse. GatDH bildet im Kristall und in Lösung stabile Tetramere, was durch Lichtstreuungs-Experimente verifiziert werden konnte.
Die periplasmatische Thiol-Disulfid-Oxidoreduktase SoxS ist für den Schwefel-oxidierenden (Sox) Phänotyp des chemotrophen Bakteriums Paracoccus pantotrophus wichtig. Die Struktur von SoxS konnte in der oxidierten als auch in der reduzierten Form aufgeklärt werden. SoxS zeigt eine hohe strukturelle Homologie zu typischen cytoplasmatischen bakteriellen Thioredoxinen. Dagegen besitzt SoxS im aktiven Zentrum ein Sequenzmotiv, welches nicht in anderen Thioredoxinen vorkommt, aber eng verwandt mit den Sequenzen einiger Glutaredoxinen und DsbC-/DsbG-Mitgliedern ist. SoxS kombiniert in Struktur, Substratspezifität und Reaktionsweise Eigenschaften von Thioredoxinen, Glutaredoxinen und von Mitgliedern der Thiol-Disulfid-Oxidoreduktasen der Dsb-Familie.
Kurzfassung auf Englisch: Aim of this work was the structural and functional characterization of two bacterial redox-enzymes.
The galactitol-dehydrogenase (GatDH) of the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides is able to oxidize a wide spectrum of polyols as well as the reduction of ketones. The structure of GatDH in presence of its cofactor could be determined. To gain deeper insight in the specificity of substrate binding further structures with bound substrates were solved. The proposed reaction pathway of GatDH corresponds to the catalysis postulated for most SDR enzymes. GatDH forms in the crystal as well as in solution stable tetramers as verified by light scattering experiments.
The periplasmic thiol-disulfide oxidoreductase SoxS is beneficial for the sulphur oxidizing (Sox) phenotype of the chemotrophic bacterium Paracoccus pantotrophus. The structure of SoxS was solved in its oxidized and reduced form, respectively. SoxS reveals a high structural homology to typical cytoplasmic bacterial thioredoxins. By contrast, SoxS contains the active site motif Pro-Gly-Cys-Leu-Tyr-Cys, not present in other thioredoxins. Interestingly, the sequence of this motif is closely related to the sequence of some glutaredoxins and to the sequences of some members of the thiol-disulfide oxidoreductases DsbC and DsbG. SoxS combines features of thioredoxins, glutaredoxins and the thiol-disulfide oxidoreductases of the Dsb-family in structure, target specificity and reaction.
Lizenz: Veröffentlichungsvertrag für Dissertationen und Habilitationen der Fakultät 8

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